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¿Qué son los aminoácidos? ¿Qué propiedades presentan?

Sitio: Aulas | Uruguay Educa
Curso: Química - 3º B.D.
Libro: ¿Qué son los aminoácidos? ¿Qué propiedades presentan?
Imprimido por: Invitado
Día: martes, 27 de febrero de 2024, 17:41

1. Aminoácidos

Estructura de un aminoácido (aa)

Un aminoácido es la unidad fundamental que constituye a las proteínas (la proteína es un polímero y los aa son sus monómeros).

Para la mayoría de los seres vivos (como los seres humanos) son 20 aa los que forman a las proteínas, pero existen otros dos aa proteicos en algunos seres vivos (selenocisteína y pirrolisina).

Cada aa está formado por un átomo de carbono unido a:

  • un grupo carboxilo ,
  • un grupo amino ,
  • un átomo de hidrógeno y
  • un grupo radical (R) que permite identificar a cada aa particular (ya que es distinto para cada caso).




1.1. Formulas químicas de los aminoácidos

A continuación puedes observar la fórmula semidesarrollada de los 20 aa presentes en los seres vivos:

Nombre del aaFórmula semidesarrolladaNombre del aa Fórmula semidesarrollada 
Ácido aspártico

ácido aspártico

 Isoleucina  Isoleucina
Ácido glutámicoácido glutámico
Leucina leucina 
Alaninaalanina
Lisina lisina 
ArgininaArginina Metioninametionina 
Asparaginaasparagina Prolina prolina
Cisteínacisteína
 Serina serina
Fenilalaninafenilalanina
 Tirosina tirosina
Glicinaglicina Treonina treonina
Glutaminaglutamina Triptófano triptófano
Histidinahistidina
 Valina valina

1.2. Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se pueden clasificar según diversos criterios:

1- Según la posición relativa de ambos grupos funcionales:

clasificación en alfa, beta, gamma y delta aminoácidos

En el caso de los alfa aminoácidos ambos grupos están en carbonos contiguos.

2- Según sean o no imprescindibles para la vida. Los podemos clasificar en esenciales y no esenciales.

Las proteínas que aportan todos los aminoácidos esenciales se denominan completas. Un adulto debe consumir como mínimo 50 g por día de proteínas completas.

Busca cuáles son los aa esenciales para los adultos y para los niños.

3- Según su radical o cadena lateral

En el siguiente recurso puedes observar esta clasificación.

  • Neutros: contienen un sólo grupo amino y un sólo grupo carboxilo (monoamino-monoácidos).
  • Ácidos: los que tienen más de un grupo carboxilo (monoamino-diácidos).
  • Básicos: los que tienen más de un grupo amino (diamino-monoácido).
  • Con radical hidrófobo o apolar.
  • Con radical polar.

1.3. Estereosiomería

Repasando...

Llamamos isómeros a dos compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero que difieren en el ordenamiento de sus átomos (isomería estructural) o en la distribución en el espacio de los mismos (isomería espacial). Dentro de la isomería espacial podemos hablar de isomería geométrica (los isómeros coinciden en la función química y en la posición del grupo funcional, difieren en la ubicación de los sustituyentes respecto al doble enlace) y de isomería óptica (hablamos de estereoisómeros, isómeros en los cuales los átomos están unidos en el mismo orden, pero están orientados de forma distinta en el espacio. Sólo se diferencian por la orientación espacial de sus átomos.). 

Las moléculas no superponibles con sus imágenes especulares son quirales (todo grupo de puntos cuya imagen en espejo no puede hacerse coincidir consigo misma). Un compuesto cuyas moléculas son quirales puede existir como enantiómero; un compuesto cuyas moléculas son aquirales no puede existir como enantiómero. Los enantiómeros tienen propiedades físicas idénticas, exceptuando la dirección de rotación del plano de la luz polarizada y propiedades químicas idénticas, excepto frente a reactivos ópticamente activos.

Un átomo de carbono unido a 4 grupos diferentes es un centro quiral. En 19 de los 20 aminoácidos el carbono alfa es quiral, siendo la excepción la glicina, en la cual R = H. Por esta razón los aa pueden existir como estereoisómeros. 

Ejemplo:

Todos los aa que constituyen las proteínas son pertenecientes a la serie L (se han encontrado de la serie D aa solamente en péptidos pequeños de las paredes celulares bacterianas y en algunos antibióticos peptídicos), siendo por convención, la forma en que se representan. 

1.4. Enlace peptídico

Se da la condensación entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de otro aa formándose el ENLACE PEPTÍDICO (unión covalente).

Se da esta unión con pérdida de una molécula de agua.

A los aa unidos entre sí se los denomina residuos.

El grupo amino libre y el grupo carboxilo libre en extremos opuestos de la cadena peptídica se denominan N-terminal (amino terminal) y C-terminal (carboxilo terminal).

Por convención, los residuos de aa en una cadena polipeptídica son numerados a partir del N-terminal hacia el C-terminal.

Como puedes observar en la imagen a continuación, que representa a un tripéptido, los puntos A y B se corresponden a los enlaces peptídicos, el punto C al N-terminal y el punto D al C-terminal.

Características del enlace peptídico:

El enlace peptídico, es un enlace especial, que tiene cierto carácter de doble enlace ya que los electrones tienen cierta resonancia, lo que le otorga rigidez. Esto limita las posibilidades de conformación del polipéptido, y por ende de la proteína.

Resonancia del enlace peptídico

Según las posiciones de los carbonos α existen dos tipos de configuracióncis y trans. En la configuración cis los carbonos α se encuentran en su forma más acercada, mientras que en la forma trans los carbonos se encuentran en su forma más alejada, y por tanto más estable. Suele ser la configuración trans la favorecida en la conformación de la estructura de las proteína, aunque si participa la prolina, suele ser la configuración cis.

cis-trans enlace peptídico

1.5. Clasificación de péptidos y nomenclatura de los aa

¿Cuándo hablamos de proteína y cuándo de péptido?

A continuación podrás ver la nomenclatura que utilizamos para nombrar a los residuos de aa que forman una cadena peptídica.

Nombre del aa

Abreviación de 

3 letras

Abreviación de 

1 letra

Nomenclatura
Ácido aspártico

Asp

Daspartil
Ácido glutámicoGluEglutamil
AlaninaAlaAalanil
ArgininaArgRarginil
AsparaginaAsnNasparaginil
CisteínaCysCcisteil
FenilalaninaPheFfenilalanil
GlicinaGlyGglicil
GlutaminaGlnQglutamil
HistidinaHisHhistidil
IsoleucinaIleIisoleucil
LeucinaLeuLleucil
LisinaLysKlisil
MetioninaMetMmetionil
ProlinaProPprolinil
SerinaSerSseril
TirosinaTyrYtirosinil
TreoninaThrTtreonil
TriptófanoTrpWtriptofanil
ValinaValVvalinil





1.6. Formación de dipéptidos

Representaremos a través de una ecuación la formación de un dipéptido.

Como puedes observar el grupo carboxilo del primer aminoácido reacciona con el grupo amino del segundo aminoácido, formándose el enlace peptídico y liberándose una molécula de agua.

Para asignar el nombre a cualquier péptido se comienza por el residuo de aa que contiene el N-terminal, cambiándose el nombre del aa como vimos en la sección anterior, y se repite el procedimiento con todos los demás residuos que tenga el péptido, hasta llegar al que contiene el C-terminal que mantiene el nombre original del aa del que proviene.

En el ejemplo anterior el nombre del dipéptido es: fenilalanil-fenilalanina (se podría abreviar Phe-Phe o F-F).


2. Créditos

Autoría del recurso: Profesora Anarella Gatto. 

Esta obra está bajo una Licencia Creative Commons Atribución 4.0 Internacional.

Portal Uruguay Educa.

Abril de 2019


Bibliografía consultada:

  • Lehninger y otros. (2005) Principios de Bioquímica. Omega.
  • Alegría, Mónica y otros. (1999). Química II. Argentina: Santillana
  • Aminoácidos. Recuperado de: https://eva.udelar.edu.uy/pluginfile.php/908906/mod_folder/content/0/01.%20amino%C3%A1cidos.pdf?forcedownload=1

Vídeos, páginas y/o simuladores utilizados:

  • KhanAcademyEspanol. (2014, 14 de diciembre). Quiral contra aquiral [Archivo de vídeo]. Recuperado de: https://youtu.be/MR8JYVx57kM
  • Gálvez, F. (2017). El enlace peptídico. Recuperado de: https://www.hidden-nature.com/el-enlace-peptidico/
  • Educaplus. Aminoácidos. Recuperado de: http://www.educaplus.org/game/aminoacidos

Las imágenes utilizadas fueron tomadas de:

  • Fórmula general de un aa: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0e/Aminoacido.jpg
  • Fórmulas semidesarrollada de los aa: https://commons.wikimedia.org/wiki/Amino_acid
  • Clasificación de los aa: http://www.uv.mx/cienciahombre/revistae/vol23num3/articulos/aminoacidos/img/aminoacidos.jpg
  • Formas D y L de la alanina: http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/46/L-D-Alanin.jpg
  • Formación del enlace peptídico: http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem08/figurat0805.jpg
  • N-terminal y C- terminal: https://lidiaconlaquimica.files.wordpress.com/2015/07/proteinas-12-peprtido.gif
  • Resonancia del enlace peptídico: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/83/Mesomeric_peptide_bond.svg/1280px-Mesomeric_peptide_bond.svg.png 
  • Isomería geométrica del enlace peptídico: https://www.drosophila.es/wp-content/uploads/2014/02/cistrans.png